Étude des propriétes catalytiques du système générateur d'H₂O₂ associé à la thyropéroxydase et étude de sa régulation par le calcium

par Corinne Guyonvarh-Dupuy

Thèse de doctorat en Sciences biologiques

Sous la direction de Jacques Pommier.

Soutenue en 1989

à Paris 11 .


  • Résumé

    La biosynthèse des hormones thyroïdiennes implique la présence d'un système générateur d'H₂O₂ associé à la peroxydase. Il a été montré sur des follicules thyroïdiens que la production d'H₂O₂ est stimulée par l'hormone thyréotrope en présence de Ca2+. Une NADPH oxydase produisant H₂O₂ et dépendante du Ca2+ a été biochimiquement caractérisée dans les fractions subcellulaires de thyroïde. Le rôle du Ca2+ sur l'activité NADPH oxydase a été étudié en suivant simultanément la production d'H₂O₂, l'oxydation de NADPH et la consommation d'O₂. Nous avons montré que le Ca2+ a une action réversible, et agit à des concentrations micromolaires sur la première étape de la production d'H202: l'oxydation du NADPH. Le Ca2+ est essentiel au déclenchement de l'activité productrice d'H₂O₂. Cependant une activation irréversible de la NADPH oxydase a été obtenue dans différentes conditions : 1) au cours de la purification par chromatographe sur DEAE trisacryl M de la NADPH oxydase, 2) par traitement au Ca2+ (2 mM) de la fraction particulaire, 3) par action ménagée à l'alpha-chymotrypsine, 4) par traitement avec 2 mM Zinc à 40° C. De ces expériences, il a été conclu qu’un facteur protéique associé à la NADPH oxydase, est impliqué dans la régulation par le Ca2+ de l'activité enzymatique. Celui-ci exerce un effet inhibiteur sur la NADPH oxydase en absence de Ca2+. Il s'agit d'une protéine thermosensible présente sous forme de deux entités : 66 et 34 kDa. Enfin en utilisant des composés accepteurs d'électrons tels que le nitrobleu tetrazolium, cytochrome c et ferricyanure de potassium, il a été montré que la NADPH oxydase thyroïdienne ne libère pas d'anion superoxide dans le milieu.

  • Titre traduit

    Study on catalytic properties of the H₂O₂ generating system associated to the thyroperoxidase and study on its regulation by ca2+


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 1 vol. (144 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 129-144

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 0g ORSAY(1989)291
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-035566
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.