Régulation de la biosynthèse de paf-acether par les polynucléaires neutrophiles humains

par Sophie Leyravaud

Thèse de doctorat en Sciences biologiques

Sous la direction de Jacques Benveniste.

Soutenue en 1989

à Paris 11 .


  • Résumé

    La dernière étape de la biosynthèse du paf-acéther (acétylation du précurseur lyso paf-acéther) est réalisée par une acétylCaA:aoétyltransférase. L'activité de cet enzyme est augmentée lors de la stimulation cellulaire par le biais d'une phosphorylation. Nous avons cherché dans les neutrophiles humains si une protéine kinase C (PKC) pouvait être impliquée dans ce mécanisme. Plusieurs arguments appuient cette hypothèse, notamment le Phorbol-Myristate-Acétate (un activateur direct des PKC) induit l'activation de l'acétyltransférase et la production de paf- et de lyso paf-acéther, de même que l'aléoyl-acétyl-glycérol (un activateur physiologique des PKC). Certains paramètres influencent fortement le mécanisme de libération du paf-acéther dans le milieu extracellulaire. Une augmentation de la concentration cellulaire ou une diminution du pH empêche la libération, sans modifier la quantité de paf-acéther associé aux cellules. Une partie du médiateur associé aux cellules est exposée à la surface externe des neutrophiles où il peut activer des cellules voisines par contact direct cellule à cellule. En accord avec ce dernier résultat, nous avons mis en évidence à la surface des neutrophiles la présence de sites de fixation spécifiques du paf- et du lyso paf-acéther, régulables par des faibles concentrations de ligand


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Informations

  • Détails : 1 vol. (138 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 114-136

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  • Bibliothèque : Université Paris-Saclay. DIBISO. BU Orsay.
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  • Cote : 0g ORSAY(1989)268
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