Propriétés structurales et enzymatiques de la myosine néonatale de muscle squelettique de lapin

par Maurice Houadjeto

Thèse de doctorat en Sciences biologiques. Biochimie

Sous la direction de A. d' Albis.

Soutenue en 1989

à Paris 11 .


  • Résumé

    Quelques propriétés structurales et catalytiques de la myosine néonatale de muscle squelettique de lapin et de son sous-fragment S-1 ont été comparées à celles de la myosine et du sous-fragment S-1 adulte de même origine. La myosine (ou le sous-fragment S-1) néonatale présente beaucoup d'analogies mais également certaines différences de structure avec la myosine (ou le sous-fragment S-1) adulte. D'après des études électrophorétiques dans des conditions dénaturantes, la composition de la myosine néonatale en sous-unités légères est identique à celle de la myosine adulte ; cependant, sa mobilité électrophorétique dans des conditions non dénaturantes est plus élevée, ce qui implique une différence de structure des sous-unités lourdes. La protéolyse trypsique du sous-fragment S-1 néonatal donne les trois peptides caractéristiques de la protéolyse du S-1 adulte (25, 50 et 20 Kd) et la protection par l'actine de la jonction 50-20 Kd est également observée. En revanche, la vitesse d'apparition des peptides est plus élevée. Le sous-fragment S-1 néonatal contient moins d'hélices-a (25 à 30 %) que le sous-fragment S-1 adulte (40 %) ; après protéolyse, il perd encore 10 à 15 % d'hélice, alors que le sous-fragment S-1 adulte protéolysé n'est pas modifié. L'hydrolyse ménagée au niveau des cystéines donne des peptides identiques. L'activité Mg²+-ATPasique de la myosine (ou du sous-fragment S-1) néonatale est inférieure à celle de la myosine (ou du sous-fragment S-1) adulte. En absence d'actine, la constante catalytique (kcat) est plus faible d'un tiers, alors que la constante de Michaëlis (Km) est identique ; la variation d'enthalpie ΔH≠ est plus faible de 10 KJ/mole. En présence d'actine, la constante kcat est 4 à 5 fois plus faible mais le ΔH≠ associé est identique et la constante (Km-actine) est comparable. En revanche, la constante (Km-ATP) est de 5 à 8 fois plus faible. Les constantes d'association des sous-fragments S-1 néonatal et adulte à l'actine sont identiques en absence de nucléotide et diffèrent d'un facteur 5 à 8 en présence de PPi, d'AMPPNP ou d'ADP. Des résultats de rapid-flow-quench et destopped-flow en fluorescence sont analysés. Les mécanismes de l'hydrolyse enzymatique de I'ATP en présence et en absence d'actine sont discutés.

  • Titre traduit

    Structural and enzymatic properties of neonatal myosin from rabbit skeletal muscle


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Informations

  • Détails : 1 vol. (132 p.-54 p. de pl.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 119-132

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  • Cote : 0g ORSAY(1989)236
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  • PEB soumis à condition
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