Complexation de la met-myoglobine et de la met-hemoglobine par les polyanions tungstiques : approche des systemes enzymatiques cytochrome b#5-metmyoglobine (hemoglobine) reductase

par NAWAL JABER-EL AJOUZ

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Hervé Gilbert.

Soutenue en 1989

à Paris 6 .

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  • Résumé

    La myoglobine (mb) et l'hemoglobine (hb) forment des complexes de type electrostatique avec le cytochrome b#5 au sein des systemes enzymatiques met-myoglobine (hemoglobine) reductase. Afin d'etudier les modifications eventuelles de la metmb (methb) lors de cette complexation le cyt b#5 a ete remplace par trois heteropolyanions tungstiques (hpa) de taille et de charge differentes: siw#1#1o#3#9#8#, nasb#9w#2#1o#8#6#8# et naas#4w#4#0o#1#4#0#2#7#. La stchiometrie et les constantes d'association des complexes hpa-metmb(hb) ont ete determinees: avec les deux gros polyanions sbw et asw, l'association est realisee pour un rapport 1/1 et des constantes d'affinite egale a 10#6-10#7 m##1, en bon accord avec ce qui est decrit pour l'association metmb(hb)-cyt b#5. Les modifications structurales de la proteine au sein des complexes ont ete etudiees, principalement par dichroisme circulaire et rpe. Nous avons etabli que la proteine etait sour la forme d'un hemichrome dans lequel l'histidine distale etait liee au fer. Par ailleurs, la complexation a pour effet d'augmenter le pka de denaturation des proteines de facon d'autant plus importante que le polyanion est plus gros de sorte qu'avec asw, la forme acide de la proteine peut etre presente a ph 7


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  • Annexes : 63 REF

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Accessible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1989
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