Inhibition de la nadph oxydase des neutrophiles humains par certains inhibiteurs de proteases : role possible d'une proteine membranaire de 15kda identifiee par marquage d'affinite

par EMMANUEL CONSEILLER

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Paul R. Cohen.

Soutenue en 1989

à Paris 6 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    La nadph oxydase des polynucleaires neutrophils humains (pmn) est un element cle de l'action de ces cellules dans l'immunite non specifique qui permet l'elimination de particules virales ou bacteriennes par la phagocytose. C'est un systeme enzymatique constitue d'au moins deux composants membranaires, un cytochrome de type b (cytochrome b558) et une flavolproteine, et trois facteurs cytosoliques de 67kda, 47kda et 30kda. La reduction monoelectronique de l'oxygene effectuee par ce systeme aux depens du nadph, conduit a la production d'anion superoxyde. Son activation par les esters de phorbol, qui fait intervenir la proteine kinase c(pkc), est sensible a certains inhibiteurs de proteases, les chloromethyl-cetones (tlck et tpck), qui inhibent la production d'anion superoxyde et la pkc in vitro. L'inhibition de la production d'anion superoxyde, obtenue par incubation de pmn au repos avec les chloromethyl cetones, presente les caracteristiques d'une inhibition specifique par marquage d'affinite, et n'est due ni a une action sur une protease, ni a une action sur la pkc. De plus, ces deux composes, quand ils sont incubes avec des pmn actives, sont aussi capables d'inhiber la production d'anion superoxyde, suggerant qu'ils pourraient agir directement sur le systeme enzymatique. En fait, cette inhibition de la production d'anion superoxyde par les chloromethyl cetones se fait par action sur la fraction membranaire des pmn et semble etre le resultat du marquage d'affinite d'une proteine membranaire de 15kda impliquee ici pour la premiere fois dans le systeme enzymatique de la nadph oxydase des pmn humains


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Annexes : 192 REF

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Accessible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1989
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.