Etude sur la maturation post-traductionnelle du proglucagon au niveau des tissus producteurs et d'un tissu-cible, le foie

par Philippe Blache

Thèse de doctorat en Biochimie. Biologie moléculaire et cellulaire

Sous la direction de Dominique Bataille.

Soutenue en 1989

à Montpellier 2 .


  • Résumé

    Le glucagon hormone hyperglycemiante du pancreas est un peptide de 29 acides amines. La glicentine et l'oxyntomoduline sont des peptides d'origine intestinale qui contiennent la sequence du glucagon plus une extension de 8 acides amines du cote c-terminal, la glicentine possede en plus une extension de 32 acides amines du cote n-terminal. Le fragment (19-29) du glucagon est 1000 fois plus actif que le glucagon sur l'inhibition de la pompe a calcium de l'hepatocyte. Nous avons developpe la methode de couplage au thiol-maleoyl qui permet de greffer un petit peptide a la surface d'un support proteique tel que la bsa. En utilisant cette methode pour preparer l'immunogene, nous avons obtenu: un anticorps c-terminal de l'oxyntomoduline et de la glicentine qui reconnait l'octapeptide c-terminal de ces deux peptides et qui ne reconnait pas le glucagon, un anticorps n-terminal du glucagon (19-29) qui reconnait l'hexapeptide n-terminal du glucagon (19-29) et qui ne reconnait pas le glucagon. En utilisant ces anticorps en association avec la separation physique des peptides par chromatographie en phase liquide a haute performance, nous avons montre que: les produits finaux derivant du proglucagon dans l'intestin grele humain et de rat ainsi que dans l'hypothalamus de rat sont la glicentine et l'oxyntomoduline, ces deux peptides sont egalement presents dans le plasma. Le glucagon (19-29) est produit dans le pancreas et dans l'estomac du rat ou il represente environ 3% de la quantite du glucagon. Nous avons mis en evidence, au niveau de la membrane hepatique, une maturation du glucagon en un fragment (19-29)


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  • Détails : [1], 131 f
  • Annexes : Notes bibliogr., bibliogr. f. 118-131

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  • Cote : TS 89.MON-184
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