Analyse biochimique, physiologique et génétique de l'activité caséinolytique et des aminopeptidases de Lactobacillus bulgaricus

par Patrick Laloi

Thèse de doctorat en Sciences. Microbiologie. Génétique. Biochimie

Sous la direction de Raymond Portalier.

Soutenue en 1989

à Lyon 1 .

Le jury était composé de Raymond Portalier.


  • Résumé

    Cette étude a eu pour objectif, d'identifier et de caracteriser chez lactobacillus bulgaricus certaines des enzymes du système protéolytique impliquées dans la dégradation des caséines. Une activité caséinolytique intense, plus active sur la caséine bêta que sur la caséine alpha est présente à la surface cellulaire. Une fraction importante de l'activité caséinolytique peut être extraite de la paroi cellulaire sans provoquer la lyse des bactéries. Les extraits obtenus lors de cette extraction comme les cellules entières hydrolysent rapidement les caséines en des produits dont les poids moléculaires sont proches de ceux des caséines natives. Après croissance en lait, L. Bulgaricus possède un niveau d'activité caséinolytique trois fois supérieur à celui mesuré après croissance en MRS, milieu riche en peptides de petites tailles. L'augmentation retentit essentiellement sur l'activité caséinolytique présente dans l'enveloppe cellulaire. Au moins douze espèces protéiques dont celle(s) responsable(s) de l'activité caséinolytique, sont présentes dans la paroi de L. Bulgaricus CNRZ 397, et la biosynthèse et/ou la compartimentation cellulaire de certaines de ces protéines est dépendante de la nature du milieu de culture. Quatre aminopeptidases (AP 1, 2, 3 et 4) et une x-prolyl-dipeptidylaminopeptidase (x-pro-dpap) ont été mises en évidence. Le lysylparanitroanilide (pna) est un substrat spécifique de l'AP2 et cette enzyme hydrolyse de nombreux substrats amino-acyl- et oligopeptidyl-bêta NA. La biosynthèse de l'AP1 et de l'AP3 est induite après croissance en milieu MRS alors que les autres peptidases identifiées sont synthetisées quel que soit le milieu de culture. L'AP2 et la X-pro-DPAP ont respectivement des masses moléculaires égales à 90 et 80 kD. L'Ap2 est caractérisée par un pl de 4,48 ; elle est située dans la paroi cellulaire. Après mutagenèse chimique, des mutants totalement ou partiellement depourvus d'AP2 ou de X-pro-DPAP ont été isolés. La déficience en AP2 provoque une augmentation de l'activité caséinolytique de paroi. De même, la déficience en X-pro-DPAP induit une augmentation de l'activité caséinolytique totale et de la fraction de cette activité localisée dans la paroi cellulaire. Il semble donc exister un mécanisme de régulation commun à la biosynthèse et/ou à la compartimentation cellulaire de l'AP2, de la X-pro-DPAP et des enzymes responsables de l'activité caséinolytique


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Informations

  • Détails : 1 vol. (115 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 106-115

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  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
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