Etude de l'effet de quelques molécules détergentes (cationiques ou anioniques) sur l'activité élastolytique des élastases pancréatique, leucocytaire et de Pseudomonas aeruginosa

par Abderrahmane Kouadri Boudjelthia

Thèse de doctorat en Sciences. Biochimie

Sous la direction de Jean Wallach.

Soutenue en 1989

à Lyon 1 .

Le jury était composé de Jean Wallach.


  • Résumé

    Dans notre travail, nous avons etudie et compare l'effet de quelques molecules cationiques (bromures d'alkyltrimethylammonium (cxtmabr), spermsine et spermidine) ou anioniques (dodecylsulfate de sodium (sds) sur l'activite enzymatique des elastases pancreatiques de porc (ppe), leucocytaire humaine (hle) et bacterienne de pseudomonas aeruginosa (pse). Apres un bref rappel bibliographique et une description des materiels et methodes utilises, nous avons expose nos resultats en trois chapitres. Dans un premier chapitre, nous avons etudie l'effet de la taille de polypeptides de k-elastine, definis par fractionnement sur une colonne de biogel a 0. 5 m 200 a 400 mesh, sur leur vitesse d'hydrolyse par ppe et hle. Nous avons montre que, pour une affinite comparable, c'est la fraction ayant la plus forte masse moleculaire qui est hydrolysee avec la plus grande vitesse. C'est cette fraction que nous avons utilisee pour nos travaux ulterieurs. Nous avons egalement etudie l'effet du pouvoir tampon de la k-elastine sur la mesure experimentale par potentiometrie ou conductometrie. Dans un deuxieme chapitre, nous avons etudie quelques proprietes physico-chimiques des molecules utilisees et l'importance de leurs interactions electrostatiques ou hydrophobes sur leur fixation sur l'elastine soluble ou insoluble. Dans un dernier chapitre, nous avons presente et compare les resultats concernant l'effet des molecules detergentes sur l'activite enzyumatique des trois elastases. Nous avons notamment observe que les sels d'alkyltrimethylammonium, s'ils n'ont pas d'effet sur l'hydrolyse de substrats synthetiques, peuvent inhiber l'elastolyse des elastones. Cette inhibition augmente avec la longueur de la chaine hydrocarbonee. Nous avons deduit de l'ensemble que l'effet de ces molecules met en jeu non seulement des liaisons electrostatiques mais egalement des interactions hydrophobes


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Informations

  • Détails : 1 vol. (148 p.)
  • Annexes : Bibliogr. non paginée [10] p.

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  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
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