Isolement et étude de l'angiogénine du lait de vache

par Daniel Damart

Thèse de doctorat en Sciences de la vie et de la santé

Sous la direction de Geneviève Spik.

Soutenue en 1989

à Lille 1 .


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  • Résumé

    La formation de nouveaux capillaires sanguins en (angiogenèse) est contrôlée par divers facteurs moléculaires et, notamment, par l'angiogénine, protéine isolée en 1985 par FETT et al. à partir de surnageants de culture de cellules cancéreuses humaines. Purification de l'angiogénine à partir du lait de vache et détermination de la structure primaire et de ses principales propriétés. Le lait de vache contient 0,5 +ou- 0,1 mg/l d'angiogénine alors que le sang chez la vache et l'homme n'en contient que 150 mu g par litre. L'angiogenine est une protéine de 14,6 kDa, de point isoélectrique supérieur à 9,5, n'est pas glycosylée et sa structure primaire présente des taux d'homologie de 65% et 34% avec l'angiogénine humaine et avec la ribonucléase A pancréatique bovine. L'angiogénine bovine présente une activité ribonucléasique restreinte puisqu'elle est capable d'hydrolyser uniquement les ARN 18 et 28 s ribosomiques.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (100-[9] f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. 9 f.

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  • Bibliothèque : Université des sciences et technologies de Lille (Villeneuve d'Ascq, Nord). Service commun de la documentation.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 50376-1989-127
  • Bibliothèque : Université des sciences et technologies de Lille (Villeneuve d'Ascq, Nord). Service commun de la documentation.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 50376-1989-128
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