Application des methodes biochimiques a la chimie organique : utilisation de proteases pour la synthese de peptides contenant les residus aspartate et glutamate

par LAURENCE CARTOUX

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Jean Bolte.

Soutenue en 1989

à Clermont-Ferrand 2 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Dans la premiere partie les principes de base de la catalyse enzymatique en synthese peptidique sont exposes. Ensuite, les resultats de la litterature concernant les serines proteases, les thiol proteases et les metalloproteases sont resumes. La deuxieme partie presente les resultats obtenus. Parmi les metalloproteases la thermolysine a surtout ete etudiee. Les resultats montrent que seule la phenylalanine peut etre couplee a l'acide aspartique. La phenylalanine joue alors un role d'activateur de la thermolysine. Le greffage d'un residu phenylalanine sur la thermolysine conduit a une enzyme modifiee plus efficace que l'enzyme native. La chymotrypsine, une serine protease a fait l'objet de l'etude la plus approfondie. L'esterification des deux fonctions acide des acides aspartique et glutamique, permet de realiser des couplages avec de nombreux aminoacides. L'etude de la specificite de l'enzyme a permis de preciser les elements structuraux, des deux substrats qui permettent la formation de la liaison peptidique. Une modification chimique de la chymotrypsine a ete executee. L'enzyme obtenu presente une meilleure stabilite dans les conditions operatoires utilisees. Par ailleurs, sa specificite est modifiee ce qui permet d'obtenir avec un meilleur rendement certains peptides. Enfin, un certain nombre d'essais ont permis de montrer que des thiol proteases comme la papaine ou la ficine permettraient egalement la synthese de certains des dipeptides recherches

  • Titre traduit

    Application of biochemical methods in organic chemistry: utilization of proteases for the synthesis of aspartyl and glutamyl-containing peptides


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Annexes : 106 REF

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Clermont Auvergne (Aubière). Bibliothèque Sciences, Technologies et Staps.
  • Accessible pour le PEB
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.