Les ACYL-CoA élongases d'Allium porrum : solubilisation, purification partielle, essais de reconstitution et analyse théorique de leur fonctionnement
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| Auteur / Autrice : | Jean-Jacques Bessoule |
| Direction : | Claude Cassagne |
| Type : | Thèse de doctorat |
| Discipline(s) : | Sciences de la vie |
| Date : | Soutenance en 1989 |
| Etablissement(s) : | Bordeaux 2 |
Résumé
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Mise en évidence d'activité de synthèse d'acides gras à très longue chaine dans la membrane externe des mitochondries de levure, aucune activité d'élongation d'acyl-coas n'est mesurée à partir d'organelles purifiées (mitochondries, chloroplastes) de végétaux supérieurs. Les acyl-coa élongases du système endomembranaire des cellules d'épiderme d'allium porrum sont solubilisées par du triton x-100, deux activités distinctes sont mises en évidence, une allongeant préférentiellement le stearyl-coa, l'autre l'eicosanoyl-coa. La stearyl-coa elongase est purifiée par chromatographie sur colonne échangeuse d'ions et de filtration sur gel.