Métabolisme de la L-méthionine et de son a-hydroxyanalogue dans différents tissus chez le poulet

par Liliane Berti-Dupuis

Thèse de doctorat en Nutrition, aspects cellulaires et moléculaires

Sous la direction de Antoine Puigserver.


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  • Résumé

    La valeur nutritionnelle de l'hydroxyanalogue de la methionine (d,l-mha) mesuree par un test de croissance chez le poulet de chair est inferieure a celle de l'acide amine (d,l-met). L'oxydation supposee du d-mha par la d-2 hydroxyacide deshydrogenase mitochondriale (d-2 hadh) et celle du l-mha par la l-2 hydroxyacide oxydase peroxysomale (l-2 haox), en acide -ceto -methylthiobutanoique (cmb), est une etape indispensable a leur conversion metabolique en l-met. Notre propos est de caracteriser les enzymes impliquees dans cette transformation, chez le poulet. Une preparation enrichie en d-2 hadh a ete obtenue par precipitation de la membrane mitochondriale interne de cellules hepatiques par du sulfate d'ammonium. L'enzyme ainsi obtenue a une activite specifique de 13 u/mg de proteines (nanomoles de d-lactate oxyde par min) mais semble incapable d'oxyder le d-mha. La l-2 haox a a ete purifiee par precipitation au sulfate d'ammonium d'une fraction peroxysomale puis par chromatographies sur colonnes de deae-cellulose et d'hydroxyapatite. La l-2 haox a de foie de poulet peut oxyder le l-mha avec un km superieur et un vmax inferieur (1,7 mm et 285 u/mg de proteines) aux parametres respectivement mesures avec le glycolate (100 m et 1100 u/mg de proteines). Des resultats comparables ont ete obtenus avec la l-2 haox a de rein de poulet. La premiere etape de la transformation du d- et du l-mha en cmb semble etre limitante du fait de la faible activite oxydasique de la d-2 hadh et de la l-2 haox a vis-a-vis du d- et du l-mha

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Informations

  • Détails : 116 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bbibliogr. p. 99-115

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. Saint-Jérôme). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T 1455
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