Rôle de la créatine kinase myofibrillaire dans la contraction cardiaque : étude des propriétés mécaniques des fibres cardiaques pelées

par Hassane Mekhfi

Thèse de doctorat en Sciences biologiques

Sous la direction de Renée Ventura-Clapier.

Soutenue en 1988

à Paris 11 , en partenariat avec Université de Paris-Sud. Faculté des Sciences d'Orsay (Essonne) (autre partenaire) .


  • Résumé

    The role of myofibrillar creatine kinase (MM-CK) was studied in rat cardiac skinned fibers whose membranes were solubilized with Triton X100. Force-ca++ relationship shows that the ca++ sensitivity of contraction was altered by substrates and products of both the myosin-ATPase (M-ATPase) and the MM-CK such as inorganic phosphate (Pi), phosphocreatine (PCr) and ADP. However, neither ischemia nor hypertrophy modified this parameter. These studies show that the ca++ sensitivity of contraction is also dependent on the rate of actomyosin bridges cycling. Transient tension responses to quick stretches were used to study the kinetics of actomyosin bridges. Changes in Pi, PCr and ADP concentrations modified these kinetics. Tension responses were also slowed in muscles from rat hearts made hypertrophic by pressure overload. This result is in agreement with myosin isoenzymic pattern. Rigor tension was studied as a function of MgATP concentration. The addition of PCr facilitates the relaxation of rigor tension induced by MgATP. This facilitation (i. E. , MM-CK efficacy) was altered by Pi but not by hypertrophy, or irreversible ischemia. These results show the role of creatine kinase in the contraction and suggest a functionnal coupling between M­ ATPase and MM-CK. Moreover, the efficacy of myofibrillar creatine kinase is preserved during compensatory hypertrophy and accute ischemia.

  • Titre traduit

    Role of myofibrillar creatine kinase in cardiac contraction : study of mechanical properties of cardiac skinned fibers


  • Résumé

    Le rôle de la créatine kinase myofibrillaire (MM-CK) a été étudié sur des fibres "pelées" de coeur de rat dont les membranes ont été solubilisées par le triton X100. La relation force-ca++ montre que la sensibilité de la est altérée par les métabolites des réactions de la myosine -ATPase (M-ATPase) et de la MM-CK comme le phosphate inorganique (Pi), la phosphocréatine (PCr) et l’ADP. Par contre, elle n'est modifiée ni par l’ischémie ni par l'hypertrophie. Ces études montrent que contraction au ca++ dépend aussi de la vitesse du cycle des ponts actomyosine. Les réponses transitoires de la tension aux étirements rapides du muscle permettent d'étudier la cinétique des ponts, actomyosine. Les variations du Pi, de la PCr et de l'ADP modifient cette cinétique. Ces réponses de la tension sont 6plement ralenties dans les muscles provenant de cœur de rat hypertrophiés après une surcharge de pression. Ce résultat est en accord avec les changements isoenzymiques de la myosine. La tension de rigor a été étudiée en fonction de la concentration MgATP. L'addition de la PCr facilite relaxation la tension de rigor induite par le MgATP. Facilitation (i. E. , efficacité de la MM-CK) est altérée par Pi mais non par l'hypertrophie ou par l'ischémie. Ces résultats montrent le rôle de la créatine kinase dans la contraction et suggèrent un couplage fonctionnel entre la M-ATPase et la MM-CK. De plus, l'efficacité de la MM-CK est préservée pendant l'hypertrophie et l'ischémie aigue.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (174 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 154-171

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  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 0g ORSAY(1988)121
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-034972
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