Modification du site actif de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase par mutagénèse dirigée : Étude du rôle de la CYS 149 et de l'HIS 176 dans le mécanisme enzymatique

par Abdelaziz Soukri

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Guy Branlant.

Soutenue en 1988

à Nancy 1 .


  • Résumé

    La glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) est une enzyme tétramérique à cofacteur NAD**(+) , catalyse la phosphorylation oxydative du d-glycéraldéhyde-3-phosphate en acide 1-3 diphosphoglycérique. Deux acides aminés, dits catalytiques jouent un rôle essentiel : la cystéine 149 et l'histidine 176. À partir de la structure tridimensionnelle déterminée à haute résolution de l'enzyme de bacillus stearothermophilus et en appliquant la technique de mutagénèse dirigée sur le gène de l'enzyme de eschérichia Coli, l'histidine 176 est remplacée par une asporagine et la cystéine 149 par une glycine et une périne. L'analyse des mutants a été effectuée à l'aide de deux modèles chimiques, l'iodoacétamide et le P nitrophénylacétate


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Informations

  • Détails : 1 vol. [124 p.]
  • Annexes : Bibliogr. [9 p.]

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  • Bibliothèque : Université de Lorraine (Villers-lès-Nancy, Meurthe-et-Moselle). Direction de la Documentation et de l'Edition - BU Sciences et Techniques.
  • Accessible pour le PEB
  • Cote : SC N1988 222
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