Activation du systeme de la phototransduction par les complexes fluoroaluminates : modele d'interaction du complexe alf#-#4, analogue de po#3#-#4, avec les proteines de couplage gtp-dependantes

par JOELLE BIGAY

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de M. CHABRE.

Soutenue en 1988

à Grenoble 1 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Dans la cascade de transduction visuelle, la transducine (t) assure le couplage entre la rhodopsine (recepteur a la lumiere) et l'enzyme qui controle le niveau de gmpc cellulaire. Le complexe inactif talpha-tbeta gamma lie un gdp par sa sous-unite talpha. Le recepteur photoactivite catalyse l'echange de ce gdp contre un gtp, liberant la forme active talpha. Gtp dissociee de tbeta gamma. La transducine est analogue aux proteines g presentes dans de nombreux systemes de transduction membranaire. Le fluorure, activateur artificiel des proteines g, ne necessite ni recepteur active, ni gtp. Son action est specifiquement dependante de la presence d'aluminium, et serait due a l'action d'un complexe alf#-#4 sur la sous-unite alpha des proteines g. Dans le systeme de la transduction visuelle, nous confirmons que l'activation de t est egalement obtenue par le complexe alf#-#4, ou par un complexe analogue bef#2#-#4. Cet effet est reversible. Nous montrons que la presence d'un gdp lie a talpha est necessaire, et que les analogues du gdp dans lesquels un oxygene du beta phosphate est substitue par un soufre bloquent l'aciton de alf#-#4. Ceci suggere une interaction directe de alf#-#4 avec un oxygene du beta phosphate du nucleotide-diphosphate dans le site de talpha. L'analogie structurale de alf#-#4 et bef#2#-#4 avec po#3#-#4 nous a conduit a proposer que ces fluorocomplexes, prenant la place d'un gamma phosphate, activent la proteine g en reconstituant la presence d'un gtp dans le site nucleotidique de talpha. L'action de alf#-#4, ou de bef#2#-#4, comme analogue de po#3#-#4, semble aujourd'hui un modele interessant d'autres systemes modules par la presence d'un groupement phosphate


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  • Détails : 68 P.
  • Annexes : 129 REF.

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