Le site de liaison des antioestrogènes : solubilisation, caractérisation et recherche d'une méthode de purification

par Annick Fargin

Thèse de doctorat en Pharmacologie moléculaire

Sous la direction de F. BAYARD.

Soutenue en 1987

à Toulouse 3 .


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  • Résumé

    Une synthese bibliographique de la pharmacologie des antioestrogenes utilises pour le traitement des cancers du sein suggere le role important de l'interaction de ces molecules avec leur site de liaison specifique (abs: antiestrogen binding site), different du recepteur des strogenes. Les travaux experimentaux rapportes par l'auteur lui ont permis de s'avancer dans la caracterisation de ce site de liaison. Une methode de solubilisation efficace et non denaturante a ete obtenue pour les abs microsomaux d'uterus de rate. Elle fait appel au detergent 3(3-cholamidopropyl) dimethylammonio-1-propane sulfonate (chaps) inclus dans un tampon de haute force ionique. Les sites sont extraits en totalite et conservent leurs caracteristiques de liaison vis a vis des divers antistrogenes etudies. Leur specificite de liaison a egalement ete etudiee pour une famille de molecules nouvellement synthetisees et derivees du motif structural phenoxyethanamine. Deux de ces molecules se lient avec affinite et representent des outils biochimiques potentiels. Il s'agit d'un azoture photoactivable dont les conditions de couplage covalent aux abs ont ete mises au point, et d'un derive biotinyle qui nous permettra d'envisager la purification des sites par chromatographie d'affinite dans un systeme avidine-biotine. La taille de la proteine abs a egalement ete etudiee. Dans les conditions les plus dissociantes, les complexes detergent-proteine se caracterisent par un coefficient de sedimentation s#2#0#,#w de 5,2 s. Cette valeur est en bon accord avec celle de la masse moleculaire des abs qui a ete determinee par l'auteur in situ dans les membranes en utilisant la technique d'inactivation par les radiations

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  • Cote : TS 87/TOU3/311
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