Mecanisme reactionnel de l'atpase calcium du reticulum sarcoplasmique : interaction avec les nucleotides, role des cations divalents

par Jean-Jacques Lacapère

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de CLAUDE GARY-BOBO.

Soutenue en 1987

à Paris 6 .

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  • Résumé

    L'atpase calcique du reticulum sarcoplasmique hydrolyse une molecule d'atp pour transporter du calcium contre son gradient de concentration. Plusieurs hypotheses existantes pour expliquer ce phenomene: 1) deux sites topologiquement differents (un site catalytique de haute affinite et un site activateur de basse affinite) 2) un seul site ayant des affinites differentes pour les deux conformations principales de l'enzyme, la saturation sur site basse affinite entrainant une acceleration du changement de conformation 3) un seul site, la liaison d'atp sur le site catalytique phosphoryle de l'enzyme, apres depart de l'adp, induisant l'activation. Par une approche cinetique, la derniere hypothese est la plus solidement etayee. Les auteurs proposent un schema de fonctionnement de cette enzyme ou, a fortes concentrations de substrat, le site catalytique serait toujours occupe par l'atp. L'activation serait le fruit de modifications de differentes etapes du cycle


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Informations

  • Détails : 205 P.
  • Annexes : 224 REF

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Accessible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1987
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