Étude du système protéolytique de streptococcus thermophilus : purification et caractérisation d'une protéase exocellulaire de la souche CNRZ 302

par Sayah Abou-Ghorrah

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Guy Linden.

Soutenue en 1987

à Nancy 1 .


  • Résumé

    Le système protéolytique de 15 souches de Streptococcus thermophilus est étudié. Toutes présentent une activité caséinolytique et aminopeptidasique intracellulaire après perméabilisation des cellules par le Triton X-100. Ces activités ont été retrouvées dans les cellules entières non traitées. D'où l'hypothèse que ces enzymes seraient liées à la membrane ou à la paroi cellulaire. Le traitement des cellules au Triton X-100 augmente considérablement ces activités. Plusieurs souches de S. Thermophilus libèrent ces enzymes dans le milieu de culture, la souche CNRZ 302 montre la plus importante activité caséinolytique et aminopeptidasique exocellulaire. Une protéase exocellulaire de S. Thermophilus CNRZ 302 a été isolée, purifiée et caractérisée. Elle présente une activité optimale à pH neutre et à 421 C. Elle a une masse moléculaire de 60 000. Elle hydrolyse les caséines K, β et plus lentement la caséine αs et elle ne montre pas d'activité aminopeptidasique, elle serait une endoprotéinase neutre

  • Titre traduit

    Study of the proteolytic system of streptococcus thermophilus: purification and characterization of an exocellular protease of the strain of the proteolytic system of streptococcus thermophilus : purification and characterization of an exocellular protease of the strain CNRZ 302


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 1 vol. (143 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 128-143

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Lorraine. Direction de la documentation et de l'édition. BU Ingénieurs.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TNY 1987 ABOU-GHORRAH S.
  • Bibliothèque : Université de Lorraine (Villers-lès-Nancy, Meurthe-et-Moselle). Direction de la Documentation et de l'Edition - BU Sciences et Techniques.
  • Accessible pour le PEB
  • Cote : SC N1987 24
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.