Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie
Sous la direction de Daniel Rondelaud.
Soutenue en 1987
à Limoges .
Le trichlorfon est beaucoup plus toxique que le dimethoate et le methyl-parathion chez le mollusque gasteropode l. Peregra. L'activite acethylcholinesterase d'un extrait aqueux de l. Peregra est due a une proteine unique de pm 66000 et de pi 5,3. L'enzyme est specifique de l'acetylcholine et presente une cinetique michaelienne avec un maximum d'activite a ph et 37**(o)c. Les activites individuelles suivent une loi log-normale. L'activite carboxylesterase globale vis-a-vis de l'alpha -naphtylacetate est due a un melange d'enzymes (12 bandes a l'electrofocalisation). Toutes ces esterases sont inhibees in vivo par le trichlorfon; l'activite enzymatique atteint une valeur minimale puis subit une reactivation partielle lorsque les animaux intoxiques sont reunis dans un milieu non pollue. L'histochimie confirme ces resultats. Les organes des mollusques intoxiques puis remis en eau normale presentent une necrose epitheliale suivie d'une reconstitution sans hyperplasie durable (sauf pour le rein). La glande digestive et l'intestin sont les premiers visceres touches par le toxique
Action of organophosphorus pesticides in the snail lymnaea peregra. Biochemical, histological and histochemical studies
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