Purification, caractérisation physicochimique et devenir des accepteurs glycoprotéiques des cobalamines (vitamine B 12) dans le transit intraluminal

par Jean-Louis Guéant

Thèse de doctorat en Sciences médicales

Sous la direction de Jean-Pierre Nicolas.

Soutenue en 1986

à Nancy 1 .


  • Résumé

    La purification du facteur intrinsèque et de l'haptocorrine salivaire a été réalisée par chromatographie d'affinité et chromatographie liquide à haute performance avec un rendement global respectif de 75 % et de 45 %. Les 2 transporteurs sont des glycoprotéines de type mixte avec la présence de 0-glycannes et de N-glycannes, en fonction de leur composition en glucides. La copule glucidique protège globalement le facteur intrinsèque mais seulement partiellement l'haptocorrine vis-à-vis des protéases digestives, ce qui explique le transfert de la vitamine B12 de l'haptocorrine sur le facteur intrinsèque au niveau du duodénum. La malabsorption de la cobalamine cristalline en cas d'insuffisance pancréatique résulte d'un défaut de dégradation de l'haptocorrine, mais aussi de modifications du pH intraluminal gastroduodénal, de l'affluence biliaire et des protéases bactériennes. En cas de mucoviscidose, ceci explique en partie l'augmentation du contenu enhaptocorrine du méconium. Le facteur intrinsèque, que nous avons purifié et marqué à l'iode 125 conserve son activité biologique in vitro en présence d'une préparation de récepteur iléal de cobaye solubilisé. L'étude de son devenir en préparation de récepteur iléal de cobaye solubilisé. L'étude de son devenir en autohistoradiographie, après instillation in vivo dans l'iléon de cobaye, montre sa localisation préférentielle dans le cytoplasme apical, au voisinage des mitochondries


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Informations

  • Détails : 1 vol. (300 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 258-293

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